cicCartuja Centro de Investigaciones Científicas de la cartuja
Nature 2022, Vol. 603, 515–521
IBVF 
El nitrógeno es uno de los elementos más importantes en la materia viva. A pesar de su abundancia en el planeta, particularmente en la atmósfera, el nitrógeno es limitante para el crecimiento de los organismos en muchos hábitats. Ello se debe en parte a que son sólo unos pocos, de la amplia gama de compuestos que contienen nitrógeno, los que pueden ser asimilados por los organismos vivos. En el trabajo de Funck y colaboradores se describe una enzima bacteriana que permite la asimilación de una nueva fuente de nitrógeno, la guanidina.
Este trabajo, en el que ha participado la investigadora del IBVF Rocío López-Igual, ha sido dirigido por los profesores Jörg Hartig y Olga Mayans de la Universidad de Konstanz (Alemania) y se ha publicado recientemente en la revista Nature.
La guanidina es un compuesto muy rico en nitrógeno y ampliamente distribuido en la naturaleza si bien, por su elevada estabilidad, no era fácil imaginar su hidrólisis enzimática y su utilización como fuente de nitrógeno. El trabajo de Funck y col. pone de manifiesto la ventaja adaptativa que puede suponer la asimilación de guanidina en medios pobres en nitrógeno y es un nuevo ejemplo de la asombrosa capacidad de innovación de la evolución. Además, los resultados de este artículo pueden tener un impacto importante en la interpretación de la dinámica de crecimiento de los organismos en ambientes oligotróficos.
En el trabajo de Funck y col. se ha caracterizado la guanidina hidrolasa de la cianobacteria Synechocystis sp. PCC 6803, que se ha denominado GdmH. La identificación de genes homólogos en diversos genomas de bacterias y algas indica que dicha enzima puede tener una distribución relativamente amplia en la naturaleza. La enzima de Synechocystis pertenece a la familia de las arginasas (que permiten utilizar arginina como fuente de nitrógeno), pero previamente el grupo del Prof. Enrique Flores en el IBVF había descartado que esta enzima tuviera actividad arginasa. La hidrólisis de la guanidina mediada por GdmH es posible por la intervención de dos átomos de níquel que actúan como cofactores en el sitio activo de la enzima. El níquel (Ni2+), según palabras del Profesor Hartig, “es complicado”. En las células, es fácil pasar de un estado de escasez a uno de toxicidad por exceso de este elemento. Los humanos no tenemos enzimas que contengan Ni2+ porque es muy difícil para nuestro organismo regular la cantidad correcta de este elemento. Las bacterias, en cambio, sí han desarrollado formas de controlar el flujo y la ubicación de este metal. El equipo de la Prof. Olga Mayans ha cristalizado y resuelto la estructura de GdmH. Dicha estructura ha permitido conocer el entorno específico en el que ocurre la hidrólisis de guanidina mediada por Ni2+. La aportación del IBVF a este estudio tiene que ver con la caracterización in vivo de GdmH y su papel en la utilización de guanidina como fuente de nitrógeno.
Rocío López en el laboratorio
Artículo original: D. Funck, M. Sinn, J. Fleming, M. Stanoppi, J. Dietrich, R. López-Igual, O. Mayans, and J. S. Hartig: Discovery of a Ni2+-dependent guanidine hydrolase in bacteria. Nature, 2022
DOI: 10.1038/s41586-022-04490-x Link: https://www.nature.com/articles/s41586-022-04490-x
